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Posts Tagged ‘Enzyme’

 Vom 28. – 30. August trafen sich auf Einladung des kooperativen Promotionskollegs „Bioressourcen und Biotechnologie“ der THM und der JLU sowie der DECHEMA-Fachgruppe „Lebensmittelbiotechnologie“ 32 Doktorandinnen und Doktoranden, Postdoktoranden und Professoren auf Schloss Rauischholzhausen, um sich fortzubilden und über die aktuellen Entwicklungen in ihren Forschungsbereichen zu diskutieren. Die Teilnehmer/innen kamen aus verschiedenen europäischen Ländern, Asien und Südamerika.

Gruppenfoto Summer School LBT 2017

Foto: Bernd Hitzmann

Ein besonderer Schwerpunkt der Summer School waren „Enzyme“, die unsere Lebensmittel schmackhafter und vor allem noch sicherer machen können. Dabei ging es um neuentdeckte Enzyme von Insekten, Bakterien und Pilzen mit teilweise faszinierenden katalytischen Eigenschaften, die in der Lebensmittelherstellung wertvolle Dienste verrichten könnten. Da die Enzyme allgemein zu den Proteinen gehören, sind sie, nach obligatorischer Überprüfung der Unbedenklichkeit von neuen Enzymen, gleichzeitig ein natürlicher Nahrungsbestandteil und vollkommen verdaubar. Weitere wichtige Themen waren die Produktion von Enzymen, gesundheitsfördernden Zuckern (Fructo- und Galactooligosacchariden) sowie Vitaminen und Aromastoffen durch Fermentationsprozesse, die mit Hilfe mathematischer Modellierung der Bedingungen ökonomisch optimiert werden können. Ebenso wären biotechnologische Verbesserungen beispielsweise bei der Kombucha- und Bierherstellung machbar.

Intensiv diskutiert wurden auch die Chancen und Risiken neuer gentechnischer Methoden wie „CRISPR/Cas“ (Clustered Regularly Interspaced Short Palindromic Repeats). Diese neue Methode, abgeschaut vom Immunsystem der Bakterien, ermöglicht es, die Genome von Produktionsorganismen noch gezielter zu verändern und damit im Sinne der Lebensmittelqualität zu verbessern. Eine anschließende Beurteilung, ob der modifizierte Organismus durch menschlichen Eingriff oder eine natürliche Mutation verändert wurde, ist kaum möglich. Die Lebensmittelsicherheit ist dadurch jedoch nicht gefährdet. Die sehr komplexen lebensmittelrechtlichen Rahmenbedingungen in Europa wurden von einem Experten der Europäischen Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) dargestellt. Hier erscheinen manche Entscheidungen aus Brüssel nicht ausschließlich wissensgesteuert, sondern bedauerlicherweise politisch motiviert.

Wertvolle Diskussionen und neue Erkenntnisse ergaben sich insbesondere durch die interdisziplinäre Zusammensetzung der Gruppe. Neben Lebensmittelchemikern trugen auch Ingenieure, Biotechnologen, Biologen, Physiker und Mathematiker zum Gelingen der dreitägigen Veranstaltung bei. Zahlreiche neue Kontakte konnten geknüpft und neue gemeinsame Projektideen entwickelt werden. Eine Fortsetzung der Summer School im Jahr 2019, dann an der Universität Hohenheim, wurde bereits beschlossen.

 

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Die Pinnwand voller Polaroid-Portraits war eine der wichtigsten Anlaufstellen für die Teilnehmer des ersten DECHEMA-PRAXISforums. Denn hier ging es vor allem darum, Kontakte zu knüpfen und Gespräche zu führen und die Bilder waren eine wertvolle Hilfe dabei, aus der Menge die richtigen Ansprechpartner zu identifizieren. Mit mehr als 140 Teilnehmern von über 90 Firmen aus 15 Nationen war das DECHEMA-PRAXISforum „Enzymes for Industrial Applications“ ein gelungener Auftakt für das neue Veranstaltungsformat. Aus zwei Tagen mit Vorträgen, einer Ausstellung, vor allem aber vielen, vielen Diskussionen konnte jeder neue Ideen, neue Kontakte und wertvolle Erkenntnisse für seine Anwendung mitnehmen. Hochkarätige Redner aus Industrie und Mittelstand präsentierten in Best-Practice- und Übersichtsvorträgen die vielfältigen Anwendungsmöglichkeiten und Wachstumspotenziale für Enzyme in unterschiedlichsten Branchen. Die Resonanz war außerordentlich positiv – eine Folgeveranstaltung ist für Anfang 2017 vorgesehen.

Das neue Veranstaltungsformat, das sich in erster Linie an Anbieter und Anwender aus Industrie und Mittelstand wendet, hat damit einen furiosen Einstand gefeiert. Und das nächste PRAXISforum ist bereits in Planung: Um „Additive Fertigung/3D-Druck im Apparate- und Anlagenbau“ geht es am 29. und 30. September 2015 in Frankfurt.

Zum Terminkalender der DECHEMA-PRAXISforen

Mehr Bilder auf der DECHEMA-Homepage

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Modellbau braucht Ausdauer und Konzentration - Synthesechemie auch.  (Bild: „South-Goodwin“ von Charles J Sharp - Pentax 35mm. Lizenziert unter CC BY-SA 3.0 über Wikimedia Commons - http://commons.wikimedia.org/wiki/File:South-Goodwin.jpg)

Modellbau braucht Ausdauer und Konzentration – Synthesechemie auch.
(Bild: „South-Goodwin“ von Charles J Sharp – Pentax 35mm. Lizenziert unter CC BY-SA 3.0 über Wikimedia Commons – http://commons.wikimedia.org/wiki/File:South-Goodwin.jpg)

Haben Sie schon einmal ein größeres Flugzeug- oder Schiffsmodell zusammengebaut? Dann wissen Sie, wie sich ein Chemiker fühlt, der eine größere organische Struktur aufbauen will. Da müssen Bausteine in allen möglichen verwinkelten Ecken angebracht werden; leider stößt man dabei gegen Verstrebungen, die schon aufgebaut waren und jetzt wieder zusammenbrechen, das neue Bauteil ist außerdem lose, der Kleber klebt, aber nicht dort, wo er soll… Sie wissen schon.

Während beim Schiffsmodell meistens ein Klebstoff genügt, muss der Chemiker außerdem sehr unterschiedliche Methoden nutzen, um Bauteile zu „befestigen“. Eine der wichtigsten ist der Einsatz von Persäuren, um sauerstoffhaltige Gruppen aufzubauen. Zu den Zielmolekülen gehören Epoxide, Ester, Aldehyde und Ketone, die in allen möglichen Produkten vom Lack bis zum pharmazeutischen Wirkstoff gebraucht werden.

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Allgemeine Formel einer Persäure im Vergleich zu einer „normalen“ Carbonsäure: Die Sauerstoff-Sauerstoff-Bindung macht sie so reaktiv

Persäuren sind hochreaktiv – leider nicht nur dort, wo das gebraucht wird, sie können auch leicht explodieren und sind für die Umwelt problematisch. Deshalb sind alternative Methoden hoch willkommen. Eine davon entwickelt das DECHEMA-Forschungsinstitut im Rahmen eines Projekts der industriellen Gemeinschaftsforschung. Die Idee: Es wird nur soviel Persäure erzeugt, wie direkt wieder verbraucht wird, und das direkt dort, wo sie gebraucht wird („in situ“). Dafür werden bestimmte Enzyme aus der Gruppe der Hydrolasen eingesetzt. Hydrolasen dienen eigentlich vor allem dazu, Moleküle aufzuspalten. Unter geeigneten Bedingungen können sie jedoch auch eine ganze Reihe anderer Reaktionen katalysieren zum Beispiel die von Wasserstoffperoxid und einer organischen Säure zur Persäure. Damit das möglichst lange funktioniert, muss die Konzentration von Wasserstoffperoxid niedrig sein. Die Wissenschaftler erzeugen deshalb auch das Wasserstoffperoxid in situ mit Hilfe einer elektrochemischen Reaktion, also mit Hilfe von Strom.

Ziel des Projekts ist es, ein ganzes Reaktionssystem zu entwickeln: Geeignete Enzyme in einem geeigneten Reaktionsmedium mit passenden Elektroden im richtigen Reaktor. Mit einem solchen Verfahren könnte eine ganze Reihe von schwierigen Reaktionen umweltfreundlicher und genauer ablaufen, als es bisher der Fall ist. Der Werkzeugkasten des Synthesechemikers wäre um ein Multifunktionstool reicher.

Mehr zum Projekt Entwicklung einer Systemlösung für chemo-elektro-enzymatische Percarbonsäure-vermittelte Oxidationsreaktionen am Beispiel der Erzeugung chiraler Monoterpene [CEEPOx] (IGF-Nr. 17711 BG)

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So wächst der Aspergillus niger ohne Mikropartikel...

… und so ohne Mikropartikel…

... und so, wenn 20g/l Talkpartikeln zugesetzt werden.

So wächst der Aspergillus niger, wenn 20g/l Talkpartikeln zugesetzt werden…

Wer freut sich schon über Schimmel? Wissenschaftler tun es! Denn filamentöse Pilze, zu denen zum Beispiel die Schimmelpilze gehören, sind die Arbeitstiere der Mikrobiologen. Bereits Anfang der 90er Jahre wurden mehr als 40 % aller industriell eingesetzten Enzyme mit ihrer Hilfe produziert[1] – dazu gehören die Enzyme in Waschmitteln ebenso wie das Lab für die Käsereifung.

Dabei hängt die Produktivität der Pilze auch davon ab, in welcher Form sie wachsen. Lässt man sie frei wuchern, neigen sie zur Agglomeration; es bilden sich „Klumpen“. Wissenschaftler haben herausgefunden, dass man dies verhindern kann, in dem man Mikropartikel in das Kulturmedium gibt, in dem die Pilze wachsen. Die Größe und die Form des Pilzwachstums lassen sich dabei durch die eingesetzten Materialien, die Größe und die Form derMikropartikel steuern. Warum das allerdings so ist, weiß man bisher nicht. Deshalb untersuchen Wissenschaftler aus Braunschweig und Frankfurt in einem Projekt der industriellen Gemeinschaftsforschung (IGF) genauer, was in den Pilzkulturen im Einzelnen passiert. Verschiedene Mikropartikel sollen auf ihre Wirksamkeit getestet werden. Gleichzeitig sollen Verfahren für die Pilzkultur mit Mikropartikeln entwickelt werden, die auch großindustriell eingesetzt werden können. Dazu zählen auch Methoden zur Zugabe, Abtrennung und Wiederverwertung der Partikel.

Nicht nur Unternehmen, die selbst mit Hilfe von filamentösen Pilzen produzieren wollen, können von den Ergebnissen des Projekts profitieren. Auch die Hersteller von Partikeln und Unternehmen aus dem Anlagenbau können die Ergebnisse nutzen, um neue Geschäftsfelder zu erschließen.

Mehr zum Projekt


[1] Tappe, H.: Transformationsmethoden für filamentöse Pilze. In: Jansohn, M. u. Rothhämel, S. (Hrsg.): Gentechnische Methoden. Eine Sammlung von Arbeitsanleitungen für das molekularbiologische Labor,  Spektrum Akademischer Verlag, 5. Auflage (2012), S. 385

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Biotechnologists and chemical engineers work closely together in many fields. One of them is industrial („white“) biotechnology. Metabolic engineering offers many opportunities for using biotechnological processes.

Whoever has ever dealt with organic synthesis probably experienced that special moment between total frustration and unbelieving awe when encountering biochemistry for the first time: An enzyme with an enigmatic abbreviation is introduced, and functionalizations are performed in exactly the right places with exactly the desired stereochemistry in one step where a conventional synthesis with 17 steps was otherwise required. No wonder microorganisms have taken root as little helpers in industrial processes. But nature with its microbes and enzymes does not always exactly meet the chemist’s or pharmacist’s wishes.

What is there to do? So far, organisms have been variegated based on haphazard mutations and optimized using trial-and-error-processes until a bacterium had been found that was able to grow and be cultivated and produced the desired substance with acceptable yield. This development can take decades, is expensive, and the result is not necessary a real optimum.

That’s where metabolic engineering enters the stage. The basic idea: If the metabolism of a microbe is understood well enough, an organism can be designed that does exactly what it is supposed to do. Design wins over mutation.

Unfortunately, adjusting only one screw – meaning one gene – usually does not work. Metabolic processes interact in a very complex way, and optimizing an organism requires to take the whole metabolism into account. In order to achieve this, a couple of methods are available: It is now possible, for example, to isolate a single cell and study its metabolism instead of working with the mean of a large population. Mathematical and statistical simulation models also contribute in identifying the places where genetic manipulation can work.

In addition, there exist several approaches to reduce the complexity of the cellular system.

Of course you cannot build walls inside a cell or isolate parts from each other as you would do in a mechanical plant and still have a living cell. A variety of methods can be used to achieve orthogonalization, or the decoupling of metabolic processes. One strategy consists of the development of bacteria with minimal equipment; Craig Venter’s “artificial cell” that drew attention a couple of months ago represents this line of thinking. Another interesting approach is to use cell-free in vitro systems. They combine the advantages of in vivo and in vitro systems. First, a cell with the wanted enzyme system is developed. This cell is then broken down and homogenized before unwanted enzymes are removed. This can be done by introducing cutting sites into the enzymes while the cell grows. These cutting sites are designed for specific protein-cutting enzymes, so-called proteases, that cannot access the other wanted enzymes. The protease is then added to the processed in vitro system. The unwanted enzymes are split, while the desired enzymes remain.

Some processes based on „designer-cells“ are already competitive, but overall, metabolic engineering makes its way only slowly into large industrial production processes. This is due to the large and time-consuming testing and to the often incomplete knowledge of the detailed metabolism of the organisms used.

But scientists from industry and research institution are working hard to identify interesting chemical building blocks and train microorganisms to produce them. Thus, this kind of “talent shortage” could soon be history.

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